Catalyse : exercices corrigés de Terminale spécialité

Les ions fer(III) accélèrent la réaction (dégagement de dioxygène beaucoup plus rapide) et on en retrouve la même quantité à la fin : ils sont régénérés. Ce sont donc les ions fer(III) qui jouent le rôle de catalyseur.

Les ions fer(III) n'apparaissent pas dans l'équation : ils ne sont ni consommés ni formés au bilan, puisqu'ils sont régénérés après avoir participé à une étape. Ils ne sont donc pas des réactifs.

Chauffer accélère la réaction, mais la température n'est pas une espèce chimique. Ce n'est donc pas une catalyse : c'est un facteur cinétique d'une autre nature.

Sans catalyseur : $t_{1/2}=\dfrac{\ln 2}{k_1}=\dfrac{0{,}693}{0{,}015}\approx 46{,}2\ \text{min}$.

Avec catalyseur : $t_{1/2}'=\dfrac{\ln 2}{k_2}=\dfrac{0{,}693}{0{,}60}\approx 1{,}16\ \text{min}$.

Facteur : $\dfrac{t_{1/2}}{t_{1/2}'}=\dfrac{k_2}{k_1}=\dfrac{0{,}60}{0{,}015}=40$. Le temps de demi-réaction est divisé par 40.

Il reste $c=0{,}10\,c_0$. Avec $c=c_0e^{-k_2t}$ on obtient $e^{-k_2t}=0{,}10$.

On passe au logarithme népérien : $-k_2t=\ln 0{,}10=-\ln 10$, donc $t=\dfrac{\ln 10}{k_2}$.

Application numérique : $t=\dfrac{2{,}303}{0{,}60}\approx 3{,}84\ \text{min}$.

Sans catalyseur, la durée est $\dfrac{\ln 10}{k_1}$, soit $\dfrac{2{,}303}{0{,}015}\approx 154\ \text{min}$ : elle est 40 fois plus longue, rapport $k_2/k_1$.

$x_f=\tau\,x_{max}=0{,}80\times 5{,}0=4{,}0\ \text{mmol}$.

Un catalyseur ne modifie pas la composition du système à l'état final : $x_f$ vaut encore $4{,}0$ mmol, soit $\tau=0{,}80$. Il change seulement la durée nécessaire pour y parvenir, qui devient beaucoup plus courte.

La composition finale est la même et la température aussi, donc le quotient de réaction à l'équilibre est le même : $K$ n'est pas modifiée. Le catalyseur agit aussi sur la réaction inverse, avec la même efficacité relative, ce qui garde l'équilibre inchangé.

Avec l'enzyme : $k_{enz}t=0{,}35\times 5{,}0=1{,}75$, donc $c=0{,}100\times e^{-1{,}75}\approx 0{,}0174\ \text{mol}\cdot\text{L}^{-1}$.

Sans enzyme : $k_0t=0{,}035\times 5{,}0=0{,}175$, donc $c=0{,}100\times e^{-0{,}175}\approx 0{,}0839\ \text{mol}\cdot\text{L}^{-1}$.

Au bout de 5 min, il reste environ 17 % du substrat avec l'enzyme, contre 84 % sans elle : l'enzyme accélère fortement la transformation, ici d'un facteur 10 sur $k$.

$k=\dfrac{\ln 2}{t_{1/2}}$ et $k'=\dfrac{\ln 2}{t_{1/2}'}$, donc $\dfrac{k'}{k}=\dfrac{t_{1/2}}{t_{1/2}'}=\dfrac{80}{2{,}5}=32$.

$k'=\dfrac{\ln 2}{2{,}5}\approx 0{,}277\ \text{min}^{-1}$.

Avec le catalyseur, 10 min correspondent à $\dfrac{10}{2{,}5}=4$ temps de demi-réaction : il reste $\left(\dfrac12\right)^4=\dfrac1{16}\approx 6{,}3\ \%$ du réactif.

Sans catalyseur, 10 min correspondent à $\dfrac{10}{80}=0{,}125$ temps de demi-réaction : il reste $\left(\dfrac12\right)^{0{,}125}\approx 92\ \%$ du réactif.

Le catalyseur figure parmi les produits : la réaction est dite autocatalysée ⁵.

Au début, il y a très peu de catalyseur : la réaction est lente. À mesure qu'il se forme, il accélère la transformation. L'effet de la quantité croissante de catalyseur peut compenser, puis dépasser, la baisse de concentration des réactifs, d'où une vitesse qui augmente d'abord.

La lumière peut déclencher certaines réactions, mais elle n'est pas une espèce chimique, et elle n'est pas régénérée : une partie de la lumière (des photons) est absorbée par le mélange ⁵. Ce n'est donc pas un catalyseur.

Non : comme tout catalyseur, il ne modifie pas la composition du système à l'état final ⁵. Il change seulement la manière dont la vitesse évolue dans le temps.